Kuşburnu (Rosa Canina L.) ve yeni dünya (Eriobotrya Japonica) polifenol oksidaz enziminin kinetik özelliklerinin incelenmesi

Abstract

Bu çalışmada Kuşburnu (Rosa canına L.) ve Yeni Dünya (Eriobotrya japonicd) meyvelerinden polifenol oksidaz izole edilerek bazı kinetik özellikleri incelenmiştir. Bu amaçla üç ayrı substrat için Km ve Vmax değerlerini belirlemek üzere optimum pH ve sıcaklıklar tespit edildi. Farklı substrat konsantrasyonunda aktivite ölçümleri yapıldı. Yeni Dünya (Eriobotrya japonica) PPO için Km değerleri katekol, 4-metilkatekol ve prigallol için sırasıyla 6.6xl0"3 M, 4.0xl0"3 M ve 7.5xl0"3 M; Vmax değerleri ise aynı substratlar için 3333.3, 2000 ve 2500 EÜ dk/mL ve Kuşburnu (Rosa canına L.) PPO için Km değerleri katekol ve 4-metilkatekol için sırasıyla 0.021 ve 0.0208 M; Vmax değerleri ise aynı substratlar için 303 ve 416.6 EÜ dk/mL olarak bulundu. Bazı kimyasal maddeler kullanılarak enzimin üzerine etkileri araştırıldı. Askorbik asidin inhibitor etkisi yaptığı bulundu. I50 değeri tespit edildi. Enzimin sıcaklık artışına paralel olarak denature olduğundan aktivitesinde zamanla azalma olduğu tespit edildi.

The polyphenol oxidase enzyme was extracted from Dog Rose (Rosa canına L.) and Loquat (Eribotrya japonica) fruits and their kinetic properties was investigated in this present. For this purpose, optimum conditions, like pH, temperature that affecting the values of Km and Vmax, for three different substrates were determined. In Eribotrya japonica PPO, the values of Km for catechol, 4- methylcatechol, pyrogallol were 6.6xl0"3 M, 4.0xl0"3 M, 7.5xl0"3 M and Vmax values for the same substrates were found 3333.3, 2000 and 2500 EÜ dk/mL, respectively, and In Rosa canina L. PPO, the values of Km for catechol and 4- methylcatechol were 0.021, 0.0208 M and Vmax values for the same substrates were found 303, 416.6 EÜ dk/mL, respectively. Also, using of some chemicals their effects were determined on the en2yme activity. Ascorbic acid was found as an inhibitor. The value of I50 was determined. It was observed that enzyme activity was decreased when the temperature was increased because of the enzyme denaturation.