Advanced Search

Show simple item record

dc.contributor.advisorDoğan, Serap
dc.contributor.authorÖzkaya, Pakize
dc.date2018
dc.date.accessioned2018-08-14T07:01:17Z
dc.date.available2018-08-14T07:01:17Z
dc.date.issued2018
dc.identifier.citationÖzkaya, Pakize. Endemik Salvia huberi hedge türünün polifenol oksidaz aktivitesi. Yayınlanmamış yüksek lisans tezi. Balıkesir Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü, 2018.en_US
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/20.500.12462/3358
dc.descriptionBalıkesir Üniversitesi, Fen Bilimleri Enstitüsü, Moleküler Biyoloji ve Genetik Ana Bilim Dalıen_US
dc.description.abstractBu çalışmada Salvia huberi HEDGE’den elde edilen polifenol oksidazın (PFO) kısmi karakterizasyonu yapılmıştır. PFO, Salvia huberi L.’den ekstrakte edilerek amonyum sülfat çöktürmesi ((NH4)2SO4) ve diyaliz yoluyla kısmen saflaştırılmıştır. PFO’nun katalizleme gücünü ve substrat spesifikliğini belirlemek üzere katekol, 4-metil katekol ve pirogallol kullanılmıştır. Enzimin optimum pH , sıcaklık ve konsantrasyonu belirlenmiştir. Ayrıca glutatyon ve askorbik asit kullanılarak inhibisyon tipleri belirlenmeye çalışılmıştır. Salvia huberi HEDGE’nin Bradford yöntemi kullanılarak protein içeriği tespit edilmiştir. PFO; katekol, 4-metil katekol ve pirogallol substratlarına karşı aktivite göstermiştir. Enzimin katalizleme gücünü gösteren Vmax/KM değerine göre en iyi substratın pirogallol olduğu ve bunu sırasıyla katekol ve 4-metil katekolün izlediği gözlemlenmiştir. Optimum pH değerlerinin sırasıyla katekol, 4-metil katekol ve pirogallol substratları için 7.5, 5.0 ve 7.5 olduğu bulunmuştur. Optimum sıcaklık değerleri katekol substratı için 10, 4-metil katekol substratı için 25 ve pirogallol substratı için 35 ºC olduğu belirlenmiştir. Optimum tampon konsantrasyonu değerleri katekol, 4-metil katekol ve pirogallol substratı için sırasıyla 60 mM, 100 mM ve 10 mM olduğu tespit edilmiştir. Bradford metoduna göre belirlenen toplam ham protein içeriğinin ise 930 µg/mL-1 olduğu belirlenmiştir. Substrat olarak katekol ve pirogallol kullanıldığında en etkin inhibitörün askorbik asit, substrat olarak 4-metil katekol kullanıldığında en etkin inhibitörün glutatyon olduğu bulunmuştur.en_US
dc.description.abstractIn this study, partial characterization of polyphenol oxidase (PPO) extracted from Salvia huberi HEDGE was performed. PPO was partially purified by ammonium sulphate ((NH4)2SO4) precipitation and dialysis methods after being extracted from Salvia huberi L. In order to determine the specificity of substrate and catalysis, catechol, 4-methyl catechol and pyrogallol were used. Optimum pH, temperature and concentrations were determined. In addition, inhibition types were determined by glutathion and ascorbic acid. The protein content of Salvia huberi L. was also determined by Bradford method. PFO showed enzyme activities against catechol, 4-methyl catechol and pyrogallol substrates. According to Vmax/KM values, representing the power of enzyme catalysis, it was observed that the best substrate was pyrogallol followed by catechol and 4-methyl catechol. Optimum pH values were found as 7.5, 5.0 and 7.5 for catechol, 4- methyl catechol and pyrogallol, respectively. Optimum temperatures were found as 10 ºC for catechol, 25 ºC for 4-methyl catechol and 35 ºC for pyrogallol. Optimum buffer concentrations were determined as 60 mM, 100 mM and 10 mM for catechol, 4- methyl catechol and pyrogallol, respectively. According to the Bradford assay results, total protein content was found as 930 µg/ mL-1. It was found the most effective inhibitor ascorbic acid using as substrate pyrogallol and catechol, the most effective inhibitor glutatyone using as substrate 4-methyl catechol.en_US
dc.language.isoturen_US
dc.publisherBalıkesir Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsüen_US
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccessen_US
dc.subjectSalvia Huberi HEDGE
dc.subjectPolifenol Oksidaz
dc.subjectSıcaklık
dc.subjectİnhibisyon
dc.subjectSubstrat Spesifikliği
dc.subjectPoliphenol Oxidase
dc.subjectTemperature
dc.subjectInhibition
dc.subjectSubstrate Specificity
dc.subjectPh
dc.titleEndemik Salvia huberi hedge türünün polifenol oksidaz aktivitesien_US
dc.title.alternativePolyphenoloxidase activity of endemic Salvia huberi hedge
dc.typemasterThesisen_US
dc.relation.publicationcategoryTezen_US


Files in this item

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record