Advanced Search

Show simple item record

dc.contributor.advisorArslan, Oktay
dc.contributor.authorGökçe, Başak
dc.date.accessioned2016-01-14T07:41:53Z
dc.date.available2016-01-14T07:41:53Z
dc.date.issued2013
dc.date.submitted2013en
dc.identifier.citationGökçe, Başak. Karbazol ß-laktam türevlerinin paraoksonaz enzimi üzerine etkilerinin araştırılması. Yayınlanmamış doktora tezi. Balıkesir Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü, 2013.en_US
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/20.500.12462/395
dc.descriptionBalıkesir Üniversitesi, Fen Bilimleri Enstitüsü, Kimya Ana Bilim Dalıen_US
dc.description.abstractParaoksonaz (PON1), arilesteraz, paraoksonaz ve laktonaz aktivitesine sahip bir ester hidrolazdır. Detoksifikasyon ve antioksidan aktivitesi ile metabolizmada önemli fizyolojik fonksiyona sahip olan paraoksonaz (PON1) enziminin fizyolojik substratı henüz tanımlanmamıştır. Bu araştırma iki bölümden oluşmaktadır. Birinci bölümde, insan serum paraoksonaz (PON1) enzimi, amonyum sülfat çöktürmesi ve hidrofobik etkileşim kromatografisi (Sepharose 4B-L-tirozin-1-Naftilamin) yöntemleri kullanılarak saflaştırılmıştır. Saflaştırılmış enzim SDS-Poliakrilamid jel elektroforezinde yaklaşık 43 kDa molekül ağırlığında tek bant vermiştir. Araştırmanın ikinci bölümünde ise hidrofobik etkileşim kromatografisi ile saflaştırılan paraoksonaz (PON1) enzimi üzerinde 36 farklı karbazol ß-laktam türevlerinin in vitro etkileri incelenmiştir. Bileşiklerin tamamının enzimi belirli ölçüde aktive ettiği saptanmıştır.en_US
dc.description.abstractParaoxonase (PON1) is a ester hydrolase, which has arylesterase, paraoxonase and lactonase activity. Paraoxonase (PON1) enzyme has important physiological function on metabolism by detoxification and antioxidant activity. Its physiological substrate has not been determined yet. This study consist of two parts. In the first chapter, human serum paraoksonaz (PON1) was purified by using ammonium sulfate precipitation and hydrophobic interaction chromatography (Sepharose 4B-L-tyrosine-1-Naftilamin). Purified enzyme was shown a single band with 43 kDa in SDS-polyacyrilamide gel electrophoresis. The second part of the study, the effects of 36 different carbazole ß-lactam derivatives in vitro were investigated on paraoxonase (PON1) enzyme purified with hydrophobic interaction chromatography. It was determined that all of the compounds activate the enzyme activity by different rate.en_US
dc.description.sponsorshipBu tez çalışması Balıkesir Üniversitesi Araştırma Projeleri Birimi tarafından 2012/36 nolu proje ile desteklenmiştir.
dc.language.isoturen_US
dc.publisherBalıkesir Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsüen_US
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccessen_US
dc.subjectParaoksonaz (PON1)en_US
dc.subjectHidrofobik Etkileşim Kromatografisien_US
dc.subjectKarbazol ß-Laktam Bileşiklerien_US
dc.subjectIn Vitroen_US
dc.subjectParaoxonase (PON1)en_US
dc.subjectHydrophobic Interaction Chromatographyen_US
dc.subjectCarbazole ß-Lactam Compounds
dc.titleKarbazol ß-laktam türevlerinin paraoksonaz enzimi üzerine etkilerinin araştırılmasıen_US
dc.title.alternativeInvestigating of effect of carbazole ß-lactam derivaties on paraoxonase enzymeen_US
dc.typedoctoralThesisen_US
dc.contributor.departmentFen Bilimleri Enstitüsü
dc.relation.publicationcategoryTezen_US


Files in this item

Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record